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Identification of a conserved 5′-dRP lyase activity in bacterial DNA repair ligase D and its potential role in base excision repair

de Ory, Ana und Nagler, Katja und Carrasco, Begoña und Raguse, Marina und Zafra, Olga und Moeller, Ralf und de Vega, Miguel (2016) Identification of a conserved 5′-dRP lyase activity in bacterial DNA repair ligase D and its potential role in base excision repair. Nucleic Acids Research, 44 (4), Seiten 1833-1844. Oxford University Press. doi: 10.1093/nar/gkw054. ISSN 0305-1048.

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Offizielle URL: http://dx.doi.org/10.1093/nar/gkw054

Kurzfassung

Bacillus subtilis is one of the bacterial members provided with a nonhomologous end joining (NHEJ) system constituted by the DNA-binding Ku homodimer that recruits the ATP-dependent DNA Ligase D (BsuLigD) to the double-stranded DNA breaks (DSBs) ends. BsuLigD has inherent polymerization and ligase activities that allow it to fill the short gaps that can arise after realignment of the broken ends and to seal the resulting nicks, contributing to genome stability during the stationary phase and germination of spores. Here we show that BsuLigD also has an intrinsic 5'-2-deoxyribose-5-phosphate (dRP) lyase activity located at the N-terminal ligase domain that in coordination with the polymerization and ligase activities allows efficient repairing of 2'- deoxyuridine-containing DNA in an in vitro reconstituted Base Excision Repair (BER) reaction. The requirement of a polymerization, a dRP removal and a final sealing step in BER, together with the joint participation of BsuLigD with the spore specific AP endonuclease in conferring spore resistance to ultrahigh vacuum desiccation suggest that BsuLigD could actively participate in this pathway.We demonstrate the presence of the dRP lyase activity also in the homolog protein from the distantly related bacterium Pseudomonas aeruginosa, allowing us to expand our results to other bacterial LigDs.

elib-URL des Eintrags:https://elib.dlr.de/104006/
Dokumentart:Zeitschriftenbeitrag
Titel:Identification of a conserved 5′-dRP lyase activity in bacterial DNA repair ligase D and its potential role in base excision repair
Autoren:
AutorenInstitution oder E-Mail-AdresseAutoren-ORCID-iDORCID Put Code
de Ory, AnaCentro de Biologia Molecular ‘Severo Ochoa’ (Consejo Superior de Investigaciones Cientificas-Universidad Autónoma de Madrid), Nicolás Cabrera 1, 28049 Madrid, SpainNICHT SPEZIFIZIERTNICHT SPEZIFIZIERT
Nagler, KatjaRadiation Biology Department, German Aerospace Center (DLR), Institute of Aerospace Medicine, Linder Hoehe, D-51147 Cologne, GermanyNICHT SPEZIFIZIERTNICHT SPEZIFIZIERT
Carrasco, BegoñaCentro Nacional de Biotecnologia (Consejo Superior de Investigaciones Cientificas), Darwin 3, 28049 Madrid, SpainNICHT SPEZIFIZIERTNICHT SPEZIFIZIERT
Raguse, MarinaRadiation Biology Department, German Aerospace Center (DLR), Institute of Aerospace Medicine, Linder Hoehe, D-51147 Cologne, GermanyNICHT SPEZIFIZIERTNICHT SPEZIFIZIERT
Zafra, OlgaCentro de Biologia Molecular ‘Severo Ochoa’ (Consejo Superior de Investigaciones Cientificas-Universidad Autónoma de Madrid), Nicolás Cabrera 1, 28049 Madrid, SpainNICHT SPEZIFIZIERTNICHT SPEZIFIZIERT
Moeller, RalfRadiation Biology Department, German Aerospace Center (DLR), Institute of Aerospace Medicine, Linder Hoehe, D-51147 Cologne, GermanyNICHT SPEZIFIZIERTNICHT SPEZIFIZIERT
de Vega, MiguelCentro de Biologia Molecular ‘Severo Ochoa’ (Consejo Superior de Investigaciones Cientificas-Universidad Autónoma de Madrid), Nicolás Cabrera 1, 28049 Madrid, SpainNICHT SPEZIFIZIERTNICHT SPEZIFIZIERT
Datum:2016
Erschienen in:Nucleic Acids Research
Referierte Publikation:Ja
Open Access:Ja
Gold Open Access:Ja
In SCOPUS:Ja
In ISI Web of Science:Ja
Band:44
DOI:10.1093/nar/gkw054
Seitenbereich:Seiten 1833-1844
Verlag:Oxford University Press
ISSN:0305-1048
Status:veröffentlicht
Stichwörter:Bacillus subtilis, DNA repair, DNA Ligase D (BsuLigD), 5′-dRP lyase activity
HGF - Forschungsbereich:Luftfahrt, Raumfahrt und Verkehr
HGF - Programm:Raumfahrt
HGF - Programmthema:Forschung unter Weltraumbedingungen
DLR - Schwerpunkt:Raumfahrt
DLR - Forschungsgebiet:R FR - Forschung unter Weltraumbedingungen
DLR - Teilgebiet (Projekt, Vorhaben):R - Vorhaben Strahlenbiologie (alt)
Standort: Köln-Porz
Institute & Einrichtungen:Institut für Luft- und Raumfahrtmedizin > Strahlenbiologie
Hinterlegt von: Kopp, Kerstin
Hinterlegt am:19 Apr 2016 09:29
Letzte Änderung:30 Jan 2024 13:12

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